Resumo de biologia: Biomoléculas: Proteínas e enzimas
Estrutura dos aminoácidos.
Proteínas são macromoléculas, formadas por unidades denominadas aminoácidos. Os aminoácidos apresentam em sua estrutura um átomo de carbono central (carbono quiral, geralmente), ligado a um átomo de hidrogênio, um grupo funcional amina (-NH2), um ácido carboxílico (-COOH) e um radical ou grupo variável, que confere características físico-químicas diferentes para cada aminoácido.
Existem 20 tipos de aminoácidos que participam da composição das proteínas, sendo alguns naturais, produzidos pelo próprio organismo e outros essenciais, que devem ser obtidos através da alimentação. Para obtermos os aminoácidos essenciais, é recomendável o consumo de alimentos ricos em proteínas, como carnes, leite, ovos, vegetais (leguminosas, como feijão, soja, lentilha), que após sofrerem digestão, disponibilizam uma variedade de aminoácidos que podem ser absorvidos para formação de nossas próprias proteínas.
Formação e estrutura das proteínas
O processo de formação das proteínas é realizado no interior dos ribossomos, onde o grupamento amina de um aminoácido se liga ao grupo carboxila do outro, em uma ligação chamada ligação peptídica (reação de síntese por desidratação), formando assim uma cadeia polipeptídica. A diferença entre as proteínas são determinadas pela quantidade, tipo e sequência de aminoácidos em sua estrutura primária, que é definido pelo DNA (genes) de cada organismo, mas para assumir a sua função, ou seja, desempenhar corretamente sua ação, é necessário que a cadeia polipeptídica adquira uma conformação tridimensional, passando pela estrutura secundária e formando a estrutura terciária, graças as forças intermoleculares que ocorrem entre radicais de aminoácidos diferentes.
A forma de uma proteína tem relação direta com sua função biológica, por isso é fundamental que a sequência linear dos aminoácidos da cadeia polipeptídica (estrutura primária) esteja correta, pois qualquer alteração, pode ocasionar em outras interações entre os radicais dos diferentes aminoácidos, alterando a forma final da proteína.
Algumas proteínas são formadas pela interação de diferentes cadeias polipeptídicas em estruturas terciárias, formando a estrutura quaternária. Nesse caso, a proteína só é funcional a partir do momento que ocorre essa interação.
Desnaturação e função das proteínas.
As proteínas apresentam diversas funções, como transporte (por exemplo, a hemoglobina), defesa (anticorpos), sinalização (receptores e hormônios), movimentação (actina e miosina presentes em grandes concentrações nas fibras musculares), plástica (estrutural), catalisadores (enzimas), mas dependem da sua estrutura tridimensional para desempenhar corretamente sua ação. Caso ocorra alterações no pH, aumento de temperatura ou a presença de alguns solventes orgânicos, as forças intermoleculares que mantém a estrutura tridimensional das proteínas podem ser desfeitas, provocando a desnaturação e como consequência, há a perda da função biológica dessa molécula.
As desnaturações podem ser reversíveis ou irreversíveis, dependendo do tipo de proteína e da condição desnaturante. Por vezes, quando a proteína é retirada do meio onde existe a condição que provoca a desnaturação, suas forças intermoleculares podem retornar à posição inicial, restabelecendo a estrutura tridimensional da proteína e consequentemente, sua função. Importante salientar que durante as desnaturações, a estrutura primária não é alterada, ou seja, as ligações peptídicas que formam a cadeia linear das proteínas não são desfeitas.
Enzimas.
As enzimas são proteínas catalisadoras, ou seja, aceleram reações químicas, transformando seus substratos em produtos em uma velocidade na ordem de 105 até 1017 vezes em relação a mesma reação em condições naturais, portanto é de se esperar que não haveria vida, da forma como conhecemos, sem a existência dessas moléculas, pois muitas dessas reações geram produtos que são substratos em reações posteriores, e devem ocorrer de forma muito rápida.
Como são catalisadores biológicos, as enzimas não são transformadas durante as reações e atuam diminuindo a energia de ativação das reações pois sua ação é determinada pelo seu centro ativo ou sítio ativo, local da enzima onde ocorrerá a transformação do substrato em produto, o que torna as enzimas específicas em relação a sua função. Inclusive, caso alguma substância apresente a mesma forma ou aspectos semelhantes ao substrato de uma enzima, essa pode se ligar ao sítio ativo, interrompendo a sua atividade catalítica, sendo denominada como inibidor.
Em alguns casos, é necessário a conjugação entre uma parte proteica (apoenzima) e uma fração não proteica (coenzima ou cofator) para que a enzima seja funcional, nesse caso, sendo denominada holoenzima. A porção proteica é produzida pela própria célula, enquanto os cofatores (geralmente inorgânicos, como os minerais) ou as coenzimas (vitaminas, por exemplo) devem ser ingeridos durante a alimentação.
Fatores que interferem na atividade enzimática.
Como as enzimas são proteínas, temperatura e pH afetam a velocidade ou até a ocorrência das reações metabólicas, pois podem sofrer alterações em sua conformação tridimensional pela interferência desses fatores nas forças intermoleculares que mantem a forma dessas moléculas. Alterações de pH, tanto em direção ao meio ácido, quanto ao meio alcalino e o aumento de temperatura, podem provocar a desnaturação enzimática, enquanto em temperaturas mais baixas, a atividade da enzima se torna lenta, devido à baixa velocidade das moléculas.
Como as enzimas são específicas, a concentração do seu substrato também influencia sua atividade. Se não há substrato, a enzima não tem atividade, conforme aumenta a concentração do substrato, aumenta também a velocidade da enzima até o ponto de saturação, onde todos os sítios ativos enzimáticos estão ocupados com substrato, onde a enzima apresenta velocidade máxima da atividade. Uma enzima exercerá sua máxima atividade quando as condições de temperatura, pH e concentração do substrato forem ideias.